淡江大學覺生紀念圖書館 (TKU Library)
進階搜尋


系統識別號 U0002-2007200515111400
中文論文名稱 銅錯合物之合成、構造、磁性與兒茶酚酶活性之研究,和兒茶酚加氧酶模型鐵錯合物之合成與研究
英文論文名稱 Syntheses, Structures, Magnetic Properties and Catecholase-like Activity of Copper(Ⅱ) Complexes and Studies on The Model Catechol 1,2-Dioxygenase Iron(Ⅲ) Complexes
校院名稱 淡江大學
系所名稱(中) 化學學系博士班
系所名稱(英) Department of Chemistry
學年度 93
學期 2
出版年 94
研究生中文姓名 鄭勝權
研究生英文姓名 Sheng-Chuan Cheng
電子信箱 889170048@s89.tku.edu.tw
學號 889170048
學位類別 博士
語文別 中文
第二語文別 英文
口試日期 2005-06-22
論文頁數 176頁
口試委員 指導教授-魏和祥
委員-王瑜
委員-蘇展政
委員-吳俊弘
委員-王伯昌
中文關鍵字 銅錯合物  結構  磁性  鐵錯合物  兒茶酚酶  反應性 
英文關鍵字 copper (Ⅱ) complexes  structures  magnetic properties  catecholase-like reactivity  iron (Ⅲ) complexes  catechol 1,2-dioxygenase 
學科別分類
中文摘要 本論文研究主題是討論化學結構、磁性行為與催化活性的關係。內容分成兩部分,第一部分是二價單一架橋雙核銅及雙重架橋雙核或四核銅,合成、構造、磁性行為與兒茶酚酶反應活性探討。第二部份為高自旋鐵(Ⅲ)錯合物的合成、構造與滴定兒茶酚通氧進行1,2-加氧酶反應時,可見光譜的特性與加氧酶催化反應關聯性。

第一部分:
本論文合成出來,十二個二價單一架橋雙核銅錯合物與十個雙重架橋雙核或四核銅錯合物,經由X-ray單晶繞射儀的分析,錯合物 1 ~ 6 為烷氧架橋的雙核銅錯合物,7 ~ 12 為酚氧架橋的錯合物。變溫磁性2 ~ 300 K的測量顯示這十二個錯合物都是反鐵磁性的交換作用。以3,5-di-tert-butylcatechol作為類兒茶酚酶反應研究的受質,發現當雙銅間的距離在2.9 ~ 3.0 A 時會有較高的反應性,而且反應速率並不會隨著pH值上升而提高,以錯合物 1 ~ 6進行Michaelis-Menten model的研究得到符合此一模型的動力學參數。錯合物 15、16為雙重架橋四核銅錯合物,其餘均為雙重架橋雙核銅錯合物,變溫磁性2 ~ 300 K的測量顯示雙銅配位面具有屋頂型的 15、16、21和22會有鐵磁性交換作用,其餘則為反鐵磁性交換作用,以3,5-di-tert-butylcatechol作為類兒茶酚酶反應研究的受質,由於雙銅的距離大於3.1 A所以在未改變pH值時不會有太好的反應性,當pH值增加到10.5 後以酸根為第二架橋基的錯合物13 ~ 16反應性會明顯增強。
第二部份:
以四芽配位基合成出三個鐵(Ⅲ)的錯合物:
[Fe(L1 ~ 3)Cl2]
HL1: 2-{[2-(2-Diethylamino-ethylamino)-ethylimino]-methyl}-phenol
HL2:2,4-Di-tert-butyl-6-{[2-(2-diethylamino-ethylamino)-ethylimino]-methyl}-phenol
HL3:2-{[2-(2-Diethylamino-ethylamino)-ethylimino]-methyl}-4-methoxy-phenol
加入三種不同的兒茶酚陰離子tetrachlorocatechol ( TCC ),catechol ( CAT )和3,5-di-tert-butylcatechol ( 3,5-DTBC )後,得到一個[Fe(L1)TCC]的晶體,經由X-ray單晶繞射儀分析此錯合物為N3O3六配位扭曲的正八面體,從電子吸收光譜的研究發現當[Fe(L1 ~ 3)Cl2]與三種不同的兒茶酚陰離子反應時,除了[Fe(L2)Cl2]的立體障礙較大外,其餘都可清楚看見兩個新生成兒茶酚到鐵(Ⅲ)的電子轉移,根據吸收位置對應其路易士酸性可以發現,路易士酸性越強的[Fe(L3 )3,5-DTBC]進行兒茶酚1,2-雙加氧酶的催化反應性越佳。
英文摘要 The present thesis has been divided into two parts: Ⅰ. Twenty two single bridged dinuclear, double bridged dinuclear, and tetranuclear copper (Ⅱ) complexes have been prepared and characterized. The crystal structures of all complexes are obtained from single crystal X-ray analysis. The magneto- structural correlations and catecholase activities of these complexes are investigated.

Ⅱ.A series of high spin Fe(Ⅲ) complexes are prepared and characterized . The crystal structure of this series complexes also obtained from single crystal X-ray analysis. The catechol 1,2-dioxygenase activities of these iron(III) complexes are performed by electronic absorption spectroscopy.
Part Ⅰ:
The single crystal X-ray analysis show that the structures of complexes 1 ~ 6 are alkoxo-bridged dinuclear complexes and 7 ~ 12 are phenoxo-bridged dinuclear complexes. Magnetic susceptibility measurements in the temperature range 2-300K for complexes 1 ~ 12 indicate significant antiferromagnetic coupling between two copper (Ⅱ) atoms in all case. The kinetic studies on catecholase activity of complexes 1~ 12 for the oxidation of 3,5-di-tert- butylcatechol by O2 show that the complexes with the bond distance of Cu-Cu located near 2.9 ~ 3.0 A exhibit a high catecholase activity. For complexes 1 ~ 6 the reaction rate constants of the catecholase activity are obtained by Michaelis-Menten model.
Complexes 15、16 are double bridged tetranuclear complexes and the others are double bridged dinuclear complexes. Magnetic susceptibility measurements in the temperature range 2-300K for 15、16、21、22 roof-shaped complexes indicate significant ferromagnetic coupling between two copper (Ⅱ) atoms and the others are significant antiferromagnetic coupling. Complexes 13-22, due to their Cu-Cu distances of >3.1A, show low catecholase-like activity of the oxidation of 3,5-di-tert-butylcatechol by O2 at low pH value solutions. However, increase the pH value up to 10.5, the high catecholase activities are found, especially the second carboxylato -bridged complexes exhibit more catecholase reactivity.

Part Ⅱ:
Series iron(Ⅲ) complexes with tetradentate ligands:
[Fe(L1 ~ 3)Cl2]
HL1: 2-{[2-(2-Diethylamino-ethylamino)-ethylimino]-methyl}-phenol
HL2:2,4-Di-tert-butyl-6-{[2-(2-diethylamino-ethylamino)-ethylimino]-methyl}-phenol
HL3:2-{[2-(2-Diethylamino-ethylamino)-ethylimino]-methyl}-4-methoxy-phen
Only single crystal of [Fe(L1)TCC] (TCC =tetrachlorocatechol) has been isolated and X-ray analysis shows that iron(III) atom is distorted octahedral with N3O3 coordination sphere. Catechol 1,2-dioxgenase reactivity has been performed by electronic absorption of dmf (dimethylfomate) solutions of these iron(III) complexes and three kinds of catecholate anions tetrachlorocatechol ( TCC ), catechol ( CAT ), and 3,5-di-tert-butylcatechol ( 3,5-DTBC ) (dimethylfomate). The results show that the high Lewis acidity iron(III) complexes [Fe(L3 )3,5-DTBC] exhibits the highest catechol 1,2-dioxgenase reactivity.
論文目次 目 錄

目錄…………………………………………………I
表次……………………………………………………IV
圖次…………………………………………………..VII
第一部分 銅錯合物之合成、構造、磁性與
類兒茶酚酶活性之研究
第一章 緒論…………………………………………..2
1-1 銅的蛋白質與酶………………………………………2
1-2 類兒茶酚模型錯合物之背景…………………………6
1-3 酵素動力學- Michaelis-Menten方程式……………..14
1-4 雙核銅錯合物的磁性行為…………………………..17
1-5 研究動機與目的……………………………………..29
第二章 實驗…………………………………………31
2-1 試藥…………………………………………………..31
2-2 物理性質測定及使用儀器…………………………..33
2-3 錯合物之合成………………………………………..35
第三章 結果與討論…………………………………48
3-1 一般性質……………………………………………..48
3-2 晶體結構與討論……………………………………..54
3-3 磁性…………………………………………………..91
3-4 類兒茶酚酶模擬反應的研究………………………112
第四章 結論………………………………………..121
參考資料……………………………………………..125
附錄A 類兒茶酚酶催化反應之UV-vis光譜圖…...131

第二部份 兒茶酚加氧酶模型鐵(Ⅲ)錯合物之
合成與研究
第五章 緒論……………………………………….140
5-1 加氧酶(Oxygenase)的簡介………………………...140
5-2 雙加氧酶(Dioxygenase)的反應模式………………144
5-3 雙羥內雙加氧酶配位環境及預測反應機構………146
5-4 兒茶酚1,2-雙加氧酶模型錯合物的研究發展……..149
5-5 研究動機與目的……………………………………153
第六章 實驗………………………………………..154
6-1 鐵(Ⅲ)模型錯合物的合成…………………………154
6-2 UV-vis光譜的測量…………………………………159
6-3 兒茶酚1,2-雙加氧酶(Catechol 1,2-dioxygenase)
催化反應實驗……………………………………....160
第七章 結果與討論………………………..............161
7-1 晶體結構解析………………………………………161
7-2 兒茶酚滴定與通氧催化反應………………………164
第八章 結論………………………………………..171
參考資料……………………………………………..173
個人著作……………………………………………..176

表 次
表1-1-1 酶的分類與反應形式…………………….……...3
表1-1-2 銅蛋白質的功能性………………………….…...5
表1-2-1 Krebs, B. 得到的酵素動力學參數…………......12
表1-4-1 磁交換常數-2 J 與Cu-O-Cu 角度的數值……….20
表3-1-1 單一架橋雙核銅錯合物分子式及晶體顏色…..51
表3-1-2 單一架橋雙核銅錯合物元素分析值…………..52
表3-1-3 雙重架橋銅錯合物分子式及晶體顏色………..52
表3-1-4 雙重架橋銅錯合物元素分析值………………..53
表3-3-1 Complexes 1 ~ 3 晶體基本資料………………..55
表3-3-2 Complex 1 之鍵長(A 。)與鍵角(°)………………56
表3-3-3 Complex 2 之鍵長(A 。)與鍵角(°)………………57
表3-3-4 Complex 3 之鍵長(A 。)與鍵角(°)………………58
表3-3-5 Complexes 4 ~ 6 晶體基本資料………….…….60
表3-3-6 Complex 4 之鍵長(A 。)與鍵角(°)………………61
表3-3-7 Complex 5 之鍵長(A 。)與鍵角(°)………………62
表3-3-8 Complex 6 之鍵長(A 。)與鍵角(°)………………63
表3-3-9 Complexes 9 與 10 晶體基本資料……………..65
表3-3-10 Complex 9 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………..66
表3-3-11 Complex 10 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………67
表3-3-12 Complexes 11 與 12 晶體基本資料………….69
表3-3-13 Complex 11 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………...70
表3-3-14 Complex 12 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………71
表3-3-15 Complex 13 與 14 晶體基本資料……………73
表3-3-16 Complex 13 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………...74
表3-3-17 Complex 14 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………75
表3-3-18 Complexes 15 與 16 晶體基本資料………….77
表3-3-19 Complex 15 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………...79
表3-3-20 Complex 16 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………81
表3-3-21 Complexes 17 與 18 晶體基本資料………….82
表3-3-22 Complex 17 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………...83
表3-3-23 Complex 18 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………...84
表3-3-24 Complexes 19 與 20晶體基本資料…………...85
表3-3-25 Complex 19 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………...86
表3-3-26 Complex 20 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………...87
表3-3-27 Complexes 21 與 22晶體基本資料…………...88
表3-3-28 Complex 21 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………...89
表3-3-29 Complex 22 之鍵長(A 。)與鍵角(°)……………90
表3-3-1 室溫下300 K 的χmT值…………………………..91
表3-3-2 最佳適模結果所得到的數據……………………99
表3-3-3 Cu-O-Cu 的角度和2 J……………………….100
表3-3-4 室溫下300 K 的χmT值…………………………102
表3-3-5 最佳適模結果所得到的數據…………………..109
表3-3-6 Cu-O-Cu 的角度和2 J 做一比較…………….109
表3-3-7 磁交換偶合常數與Cu-O-Cu 角度及雙銅平面夾角
關係…………………………………………….110
表3-4-1 Complexes 反應三十分鐘後400nm 吸收度變
化.........................................................................114
表3-4-2 Michaelis-Menten 動力學參數………………..117
表3-4-3 Complexes 13 ~ 22變化pH值反應性…………117
表7-1-1[Fe(L1)TCC]晶體基本資料…………………….162
表7-1-2 [Fe(L1)TCC]鍵長(A 。)與鍵角(°)………………...163
表7-2-1 兒茶酚滴定UV的吸收位置圖………………...167
表7-2-2 兒茶酚1,2-雙加氧酶(Catechol 1,2-dioxygenase)
催化反應結果………………………………….169

圖 次
圖1-2-1 甲酚酶與兒茶酚酶催化作用……………………6
圖1-2-2 血青素的電子吸收光譜…………………………7
圖1-2-3 帶氧血青素三級結構……………………………..8
圖1-2-4 抑制型兒茶酚酶晶體與三級結構圖……………9
圖1-2-5 Karlin, K. D.的半醌模型錯合物……………......10
圖1-2-6 Thompson, J. S.合成的雙銅半醌錯合物…….....11
圖1-2-7 Thompson, J. S. 推測鄰苯二酚氧化成鄰苯二
醌電子轉移過程………...……………………....11
圖1-2-8 Krebs, B.設計之Ligand…………………………12
圖1-2-9 Fernandes 等人以醋酸根為第二架橋基之結構..13
圖1-3-1 反應速率與受質濃度關係圖……………………14
圖1-3-2 Lineweaver-Burk圖…………………………..….16
圖1-4-1 以Pyridine N-oxide 為架橋的雙核鹵化銅錯合
物………………………………………………...19
圖1-4-2 磁交換常數-2 J 與Cu-O-Cu 關係圖…………….20
圖1-4-3 Merz 及Haase 合成之alkoxo 雙核銅結構圖…...21
圖1-4-4 Thompson 等人合成Phenoxo 架橋雙核銅錯合
結構……………………………………………...21
圖1-4-5 各種架橋型式之Cu-O-Cu 角度與2J 值關係…...22
圖1-4-6 實驗室合成雙銅錯合物…………………………23
圖1-4-7 對稱分子軌域或不對稱分子軌域圖……………24
圖1-4-8 Charlot, M. F.等以Hydroxo 為單一架橋基合成
雙核銅錯合物…………………………………...25
圖1-4-9 Charlot, M. F.計算Dihedral angle與軌域能量關
係………………………………………………...25
圖1-4-10 Mazurek, W.等合成一系列雙重架橋雙核銅錯合
物結構……………………………………….......26
圖1-4-11 µ-Alkoxo-µ-7-azaindolate 雙核銅屋頂型分子...27
圖1-4-12 µ-Alkoxo-µ-dicarboxylato 雙重架橋四核銅屋
頂型分子……………………………………….28
圖1-5-1 µ-Alkoxo、µ-Phenoxo 配位基……………………29
圖1-5-2 Salicylaldimine 配位基………………………….30
圖1-5-3 第二架橋基結構與名稱…………………………30
圖2-3-1 Complexes 1 ~ 3 合成流程圖…………………...36
圖2-3-2 Complexes 4 ~ 6 合成流程圖…………………...37
圖2-3-3 Complexes 7 ~ 9 合成流程圖…………………...38
圖2-3-4 Complex 10 合成流程圖………………………...39
圖2-3-5 Complexes 11 與12 合成流程圖………………...40
圖2-3-6 配位基之編號與結構圖……………………........43
圖2-3-7 Complexes 13 ~ 16 合成流程圖………………...45
圖2-3-8 Complexes 17 ~ 22 合成流程圖………………...47
圖3-1-1 Complex 1 ~ 12 結構與代號圖………………...49
圖3-1-2 Complex 13 ~ 22 結構與代號圖………………...50
圖3-3-1 Complex 1 之ORTEP 及原子標號……………...56
圖3-3-2 Complex 2 之ORTEP 及原子標號……………...57
圖3-3-3 Complex 3 之ORTEP 及原子標號……………...58
圖3-3-4 Complex 4 之ORTEP 及原子標號……………61
圖3-3-5 Complex 5 之ORTEP 及原子標號……………62
圖3-3-6 Complex 6 之ORTEP 及原子標號……………63
圖3-3-7 Complex 9 之ORTEP 及原子標號……………66
圖3-3-8 Complex 9 之單位晶格堆積圖………………..66
圖3-3-9 Complex 10 之ORTEP 及原子標號…………..67
圖3-3-10 Complex 11 之ORTEP及原子標號……………70
圖3-3-11 Complex 12 之ORTEP及原子標號……………71
圖3-3-12 Complex 13 之ORTEP 及原子標號…………...74
圖3-3-13 Complex 13 之單位晶格堆積圖……………….74
圖3-3-14 Complex 14 之ORTEP 及原子標號…………...75
圖3-3-15 Complex 14 之單位晶格堆積圖……………….75
圖3-3-16 Complex 15 之ORTEP 及原子標號…………...78
圖3-3-17 Complex 15 之單位晶格堆積圖……………….78
圖3-3-18 Complex 16 之ORTEP 及原子標號…………80
圖3-3-19 Complex 16 之單位晶格堆積圖……………….80
圖3-3-20 Complex 17 之ORTEP 及原子標號…………...83
圖3-3-21 Complex 17 之單位晶格堆積圖………………83
圖3-3-22 Complex 18 之ORTEP 及原子標號…………84
圖3-3-23 Complex 18 之單位晶格堆積圖……………..84
圖3-3-24 Complex 19 之ORTEP 及原子標號…………86
圖3-3-25 Complex 19 之單位晶格堆積圖……………….86
圖3-3-26 Complex 20 之ORTEP 及原子標號…………...87
圖3-3-27 Complex 20 之單位晶格堆積圖……………..87
圖3-3-28 Complex 21 之ORTEP 及原子標號…………89
圖3-3-29 Complex 21 之單位晶格堆積圖……………….89
圖3-3-30 Complex 22 之ORTEP 及原子標號…………...90
圖3-3-31 Complex 22 之單位晶格堆積圖……………..90
圖3-3-1 Complex 1 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖……………………………………...93
圖3-3-2 Complex 2 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖……………………………………...93
圖3-3-3 Complex 3 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖……………………………………...94
圖3-3-4 Complex 4 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖……………………………………...94
圖3-3-5 Complex 5 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖……………………………………...95
圖3-3-6 Complex 6 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖……………………………………...95
圖3-3-7 Complex 9 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖……………………………………...96
圖3-3-8 Complex 10 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖……………………………………...96
圖3-3-9 Complex 11 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖……………………………………...97
圖3-3-10 Complex 12 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖……………………………………...97
圖3-3-11 Cu-O-Cu 的角度和對應的2 J 值作圖………..101
圖3-3-12 Complex 13 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖…………………………………...103
圖3-3-13 Complex 14 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖…..……………………………….103
圖3-3-14 Complex 15 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖…………………………………...104
圖3-3-15 Complex 16 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖…..……………………………….104
圖3-3-16 Complex 17 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖…………………………………...105
圖3-3-17 Complex 18 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖…..……………………………….105
圖3-3-18 Complex 19 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖…………………………………...106
圖3-3-19 Complex 20 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖…..……………………………….106
圖3-3-20 Complex 21 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖…………………………………...107
圖3-3-21 Complex 22 磁化率和溫度乘積( χmT)與溫度(T)
之關係圖…..……………………………….107
圖3-3-22 Dihedral angle 與2 J 值關係圖……………..111
圖3-4-1 Complex 1 與3,5-DTBC 溶液混合每5 分鐘所測
的UV-vis 光譜圖……………………………….113
圖3-4-2 Cu-Cu 距離與三十分鐘400nm 吸收度變化…..115
圖3-4-3 Lineweaver-Burk plot of 1……………………...116
圖3-4-4 Complexes kobs 隨pH 值的變化………………..118
圖5-1-1 同位素標記實驗證實直接加氧原子於受質上
反應…………………………………………...141
圖5-1-2 微生物催化芳香族化合物的氧化酶反應
示意圖...............................................................143
圖5-2-1兒茶酚被雙加氧酶分解的途徑………………...144
圖5-3-1 (A)3,4-PCD 的晶體結構(B) Enzyme-substrate
中間物結構…………………………………...147
圖5-3-2 鐵( ) Ⅲ 雙加氧酶催化雙羥內斷裂的反應機構
示意圖……………………………………..….148
圖5-4-1 Funabiki 等兒茶酚加氧酶模型錯合物反應
流程.....................................................................149
圖5-4-2 Funabiki合成以兒茶酚架橋雙核鐵(Ⅲ)的
單晶結構……………………………………….149
圖5-4-3 Que設計之Tripodal tetradentate配位基……….150
圖5-4-4具Phenolate的SALEN系列配位基……………..150
圖5-4-5 Catecholate-to-FeⅢ的LMCT可見光譜圖………151
圖5-5-1兒茶酚滴定實驗所使用配位基
HL1、 HL2、 HL3……………...............................153
圖6-1-1 配位基HL1合成流程圖………………………..154
圖6-1-2 配位基HL2 合成流程圖……………………….155
圖6-1-3 配位基HL3 合成流程圖……………………….156
圖6-1-4 Complexes 的合成流程圖……………………158
圖6-2-1 滴定鐵錯合物使用的兒茶酚…………………159
圖7-1-1 為[Fe(L1)TCC]的Ortep 及原子標號…………...163
圖7-2-1 以TCC 滴定Fe(L1)Cl2 的電子吸收光譜圖…...164
圖7-2-2 Fe (L1)Cl2加入3,5-DTBC與CAT後
UV-vis光譜圖………………………………….165
圖7-2-3 Fe (L2)Cl2與Fe (L3)Cl2空白UV-vis光譜圖….....165
圖7-2-4 Fe (L2)Cl2 加入兒茶酚後形成UV-vis 光譜圖...166
圖7-2-5 Fe (L3)Cl2 加入兒茶酚後形成UV-vis 光譜圖...167
圖7-2-6 [Fe(L2)3,5-DTBC]通氧催化時UV 變化圖……168
圖7-2-7 [Fe(L3)3,5-DTBC]通氧催化時UV 變化圖……168



















參考文獻 參考資料(一):
(1) Solomon, E. I. ; Sundaram, U. M. ; Machonkin, T. E., Chem. Rev. 1996, 96, 2563-2605.
(2) Solomon, E. I. ; Baldwin, M. J. ; Lowery, M. D., Chem. Rev. 1992,
92, 521.
(3) Nobumasa Kitajima and Yoshihko Moro-oka, Chem. Rev. 1994, 94, 737.
(4) Carsten Gerdemann, Christoph Eicken, and Bernt Krebs, Acc. Chem. Res. 2002, 35, 183-191.
(5) Oetting, W. S. ; King, R. A., J. Invest. Dermatol 1994, 103, 1318.
(6) Lerch, K. ; Ettlinger, L., Eur. J. Biochem. 1972, 31, 427.
(7) Huber, M. ; Hintermann, G. ; Lerch, K., Biochemistry 1985, 24, 6038.
(8) Huber, M. ; Lerch, K., Biochemistry 1988, 27, 5610.
(9) Himmelwright, R. ; Eickman, N. C. ; Lubein, C. D. ; Lerch, K. ; Solomon, E.I., J. Am. Chem. Soc. 1980, 102, 7339.
(10) Lerch, K., FEBS Lett. 1976, 69, 157.
(11) Lerch, K., J. Biol. Chem. 1982, 257, 6414.
(12) Lerch, K., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1978, 75, 3635.
(13) Kupper, U. ; Travaglini, D. M. ; Lerch, K., J. Biol. Chem. 1989, 264, 17250.
(14) Nelson, R. M. ; Mason, H. S., Methods, Enzymol. 1970, 626.
(15) Jolley, R. L. ; Wvans, L. H. ; Mason H. S., Biochem. Biophys. Res. Commun. 1972, 46, 878.
(16) Strothkamp, K. G. ; Jolley, R. L. ; Mason, H. S., Biochem. Biophys. Res. Commun. 1976, 70, 519.
(17) Uiterkamp, A. J. M. S. ; Evans, L. H. ; Jolley, R. L. ; Mason, H. S., Biochim. Biophys. Acta. 1976, 453, 200.
(18) Jolley, R. L. ; Wvans, L. H. ; Makino, N. ; Mason, H. S., Biochem. Biophys. Res. Commun. 1972, 46, 878.
(19) Nishioka, K., Eur. J. Biochem. 1978, 85, 137.
(20) Kwon, B. S. ; Haq, A. K. ; Pomerantz, S. H. ; Halaban, R., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1987, 84, 7473.
(21) Volbeda, A. ; Hol, W. G. J., J. Mol. Biol. 1989, 206, 531.
(22) Hazes, B. ; Magnus, K. A. ; Bonaventura, C. ; Bonaventura, J. ;
Dauter, Z. ; Kalk, K. H. ; Hol, W. G. J., Protein Sci. 1993, 2, 576.
(23) Tremdiere, M. ; Bieth, T. B., Phytochemistry, 1983, 23, 501.
(24) Rompel, A. ; Fisher, H. ; Karentzopoulos, K. B. ; Meiwes, D. ; Zippel, F. ; Nolting, H. F. ; Hermes, C. ; Krebs, B. ; Witzel, H., J. Inorg. Biochem., 1995, 59, 715.
(25) Klabunde, T. ; Eicken, C. ; Sacchettini, J. C. ; Krebs, B., Nat. Struct.
Biol. 1998, 5, 1084-1090.
(26) Yuzo Nishida, Naouasu Oishi, Kazuhiko Ida, and Sigeo Kida, Bull. Chem. Soc. Jpn., 1980, 53, 2847.
(28) Karlin, K. D. ; Gultneh, K. ; Nicholson, T. ; Zubieta, J., Inorg. Chem. 1985, 24, 3725.
(29) Reim, J. ; Krebs, B., J. Chem. Soc., Dalton Trans., 1997, 3793.
(30) Koval, I. A. ; Belle, C. ; Krebs, B. ; Lutz, M., Eur. J. Inorg. Chem. 2004, 4036.
(31) Alzuet, G. ; Joaquýn Borras, J. Inorg. Biochem. 2003, 96, 443.
(32) Cheng, S. C. ; Wei, H. H., Inorg. Chim. Acta. 2002, 340, 105.
(33) Selmeczi, K. ; Réglier, M. ; Giorgi, M., Coord. Chem. Rev. 2003, 245, 191.
(34) Neves, A. ; Rossi, L. M. ; Bortoluzzi, A. J. ; Szpoganicz, B. ; Wiezbicki, C. ; Schvingel, E., Inorg. Chem. 2002, 41, 1788.
(35) Fernandes, C. ; Neves, A. ; Bortoluzzi, A. J. ; Mangrich, A. S., Inorg. Chim. Acta. 2001, 320, 12.
(36) Neves, A. ; Rossi, L. M. ; Bortoluzzi, A. J. ; Szpoganicz, B. ; Wiezbicki, C. ; Schwingel, E. ; Haase, W. ; Ostrovsky, S., Inorg. Chem. 2002, 41, 1788.
(37) Belle, C. ; Beguin, C. ; Gautier-Luneau, I. ; Hamman, S. ; Philouze, C. ; Pierre, J. L. ; Thomas, F. ; Torelli, S. ; Saint-Aman, E. ; Bonin,
M., Inorg. Chem. 2002, 41, 479.
(38) Briggs, G. E. ; Haldane, J. B. S., Biochem. 1925, 19, 338.
(39) Lineweaver, H.; Burk, D., J. Am. Chem. Soc. 1934, 56, 658.
(40) Kidd, M. R. ; Watson, W. H., Inorg. Chem. 1969, 8, 1886.
(41) McGregor, K. T. ; Watkins, N. T. ; Lewis, D. L. ; Drake, R. F. ; Hodgson, D. J. ; Hatfield, W. E., Inorg. Nucl. Chem. Lett. 1973, 9, 423.
(42) Barnes, J. ; Hodgson, D. J. ; Hatfield, W. E., Inorg. Chem. 1972, 144.
(43) Hatfield, W. E. ; Piper, T. S. ; Klabunde, L., Inorg. Chern. 1963, 2, 629.
(44) Lewis, D. L. ; McGregor, K. T. ; Hatfield, W. E. ; Hodgson, D. J., Inorg. Chem. 1974, 13, 1013.
(45) Majeste, R. J. ; Meyers, E. A., J. Phys. Chem. 1970, 74, 3497.
(46) Krahmer, P. ; Maaser, M. ; Staiger, K. ; Uhlig, E., Anorg. Allg . Chem. 1967, 354, 242.
(47) J. R. Wasson, T. P. Mitchell, and W. H. Bernard, J . Inorg. Nucl. Chem. 1968, 30, 2865.
(48) Crawford, V. H. ; Rawford, H. ; Richardson, W. ; Wasson, J. R. ; Hodgson, D. J. ; Hatfield, W. E., Inorg. Chem. 1976, 15, 2107.
(49) Merz, L. ; Haase, W., J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1980, 875.
(50) Thompson, L. K. ; Mandal, S. K. ; Tandon, S. S. ; Bridson, J. N. ;
Park, M. K., Inorg.Chem. 1996, 35, 3117.
(51) Honda, M. ; Koga, N. ; Kida, S., Bull. Chem. Soc. Jpn. 1988, 61, 3853.
(52) Chung, Y. H. ; Wei, H. H. ; Liu, Y. H. ; Lee G. H. ; Wang, Y., J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1997, 16, 2825.
(53) Gamez, P. ; Harras, J. ; Roubeau, O. ; Driessen, W. L. ; Reedijk, J. Inorg. Chim. Acta. 2001, 324, 27.
(54) Camusa, A. ; Facchinetti, A. ; Marsich, N. ; Lanfredi, A. M. M. ; Massera, C. ; Ugozzoli, F., Inorg. Chim. Acta. 2003, 349, 128.
(55) Mutikainen, I. ; Turpeinen, U. ; Reedijk, J., Inorg. Chim. Acta. 2001, 324, 273.
(56) Smeets, W. J. J. ; Spek, A. L. ; Turpeinen U. ; Reedijk, J., Inorg. Chim. Acta. 2002, 327, 134.
(57) Gentschev, P. ; Lüken, M. ; Möller, N. ; Rompel, A.; Krebs, B., Inorg. Chem. Commun. 2001, 4, 753.
(58) Youngme, S. ; Chaichit, N. ; Kongsaeree, P., Inorg. Chim. Acta. 2001, 324, 232.
(59) Bu¨rger, K. S. ; Chaudhuri, P. ; Wieghardt, K. J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1996, 247.
(60) Charlot, M. F. ; Jeannin, S. ; Jeannin, Y. ; Kahn, O. ; Lucrece-Abaul, J. ; Martin-Frere J. Inorg. Chern. 1979, 18, 1675.
(61) Mazurek, W. ; Kennedy, B. J. ; Murray, K. S. ; O’Connor, M. J. ; Rodgers, J. R. ; Snow, M. R. ; Wedd, A. G. ; Zwack, P. R. Inorg. Chem. 1985, 24, 3258.
(62) Doman, T. N. ; Williams, D. E. ; Banks, J. F. ; Buchanan, R.M. ;
Chang, H. R. ; Webb, R. J. ; Hendrickson, D. N., Inorg. Chem. 1990, 29, 1058.
(63) Mohanta, S. ; Wei, H. H., Inorg. Chem. 2004, 43, 2759.
(64) Gorun, S. M. ; Lippard, S. J., Inorg. Chem. 1991, 30, 1625.
(65) Chou, C. ; Huang, S. F. ; Koner, R. ; Lee, G. H. ; Wang, Yu. ; Mohanta, S. ; Wei, H. H., Inorg. Chem. 2004, 43, 2579.
(66) Lee, C. J. ; Cheng, S. C. ; Lin, H. H. ; Wei, H. H., Inorg. Chem. Commun. 2005, 8, 235.
(67) Ekksins, Inorg. Chem. 1976, 15, 358.
參考資料(二):

(1) Hayaishi, O. ; Hashimoto, Z., J. Biochem. 1950, 37, 371.
(2) Hayaishi, O. ; Katagin, M. ; Rothberg, S., J.
Am.Chem.Soc. 1955,77, 5450.
(3) Nozaki, M., Topics in Current Chem. 1979, 78, 145.
(4) Mason, H. S., Adv. Enzymol. 1957, 19, 79.
(5) Nozaki, M., Topics in Current Chem. 1979, 78, 145.
(6) Nozaki, M. ; Kotani, S. ; Ono, K. ; Senoh, S., Biochem. Biophys. Acta.1970, 220, 224.
(7) Kojima,Y. ; Itada,N. ; Hayaishi,O., Biochem. 1961, 236,2223.
(8) Que, l. Jr., Struct.Bonding. 1980, 40, 39.
(9) Nozaki,M. ; Kagamiyama,H. ; Hayaishi,O., Biochem. 1963, 338, 582.
(10) Nozaki,M. ; Ono,K. ; Kagamiyama,H. ; Kotani,S. ; Hayaishi,O.,J.Biol.Chem. 1968, 243, 2682.
(11) Arciero, D. M. ; Lipscomb, J. D. ; Huynh, B. H. ; Kent, T. A. ;Munck, E., J.Biol.Chem. 1983, 258, 14981.
(12) Orville, A. M. ; Lipscomb, J. D. ; Ohlendorf, D. H., Biochem. 1997, 36,10052.
(13) Que, L. Jr. ; Lipscomb, J. D. ; Mu¨nck, E. ; Wood, J. M., Biochim.174Biophys. Acta. 1977, 485, 60.
(14) Funabiki, T., Chem. Soc., Chem. Commun. 1979, 754.
(15) Funabiki, T.; Nagai, Y. ; Kojima, H. ; Tanaka, T. ; Yoshida, S. ; Masuda,H., Inorg. Chim. Acta. 1998, 275, 222.
(16) Que, L., Jr. ; Kolanczyk, R. C. ; White, L. S., J. Am. Chem. Soc.1987, 109, 5373.
(17) Cox, D. D. ; Benkovic, S. J. ; Bloom, L. M. ; Bradley, F. C. ; Nelson,M. J. ; Que, L., Jr. ; Wallick, D. E., J. Am. Chem. Soc. 1988, 110, 2026.
(18) Jo, D. H. ; Chiou, Y. M. ; Que, L., Jr., Inorg. Chem. 2001, 40, 3181.
(19) Heistand, R. H. ; Roe, A. L. ; Que, L., Jr., Inorg. Chem. 1982, 21, 676.
(20) Que, L., Jr. ; Ho, R. Y. N., Chem. Rev. 1996, 96, 2607.
(21) Zang, Y. ; Elgren, T. E. ; Dong, Y. ; Que, L., Jr., J. Am. Chem. Soc.1993, 115, 811.
(22) Casella, L. ; Gullotti, M. ; Pintar, A. ; Messouri, L. ; Rockenbauer, A. ;Gyor, M., Inorg. Chem. 1987, 26, 1031.
(23) Viswanathan, R. ; Palaniandavar, M. ; Balasubramanian, T. ;Muthiah, T. P., Inorg. Chem. 1998, 37, 2943.
(24)Mialane, P. ; Anxolabe´he`re-Mallart, E. ; Blondin, G. ; Nivorojkine,A. ; Guilhem, J. ; Tchertanova, L. ; Cesario, M.; Ravi, N. ; Bominaar, E.,Inorg. Chim. Acta 1997, 263, 367.
(25) Pascaly, M. ; Duda, M. ; Schweppe, F. ; Zurlinden, K. ; Muller, F.K. ; Krebs, B., J. Chem. Soc., Dalton Trans. 2001, 828.
(26) Mialane, P. ; Tchertanova, L. ; Banse, F. ; Sainton, J. ; Girerd, J.J., Inorg. Chem. 2000, 39, 2440.
(27) Pascaly, M. ; Nazikkol, C. ; Schweppe, F. ; Wiedemann, A. ; Zurlinden,K. ; Krebs, B., Z. Anorg. Allg. Chem. 2000, 626, 50.
(28) Koch, W. O. ; Kru¨ ger, H.-J., Angew. Chem., Int. Ed. Engl. 1995,34, 2671.
(29) Zirong, D. ; Bhattacharya, S. ; McCusker, J. K. ; Hagen, P. M. ;Hendrickson, D. N. ; Pierpont, C. G., Inorg. Chem. 1992, 31, 870.
(30) Shaikh, N. ; Goswami, S. ; Panja, A. ; Wang, X. Y. ; Gao, S. ;Butcher, R. J. ; Banerjee, P., Inorg. Chem. 2004, 43, 5908
(31) Ogo, S. ; Yamahara, R. ; Roach, M. ; Suenobu, T. ; Aki, M. ; Ogura,T. ; Kitagawa, T. ; Masuda, H. ; Fukuzumi, S. ; Watanabe, Y., Inorg.Chem. 2002, 41, 5513.
論文使用權限
  • 不同意紙本論文無償授權給館內讀者為學術之目的重製使用。
  • 不同意授權瀏覽/列印電子全文服務。


  • 若您有任何疑問,請與我們聯絡!
    圖書館: 請來電 (02)2621-5656 轉 2281 或 來信